Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w akcji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego granie potrafi być pierwsze dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z kilku lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był wielcy wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tychże mogą teraz mieć też chemicy, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata
– Istnieje ostatnie obecnie to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w rejonie nauk chemicznych także o produktach.
Prowadzone przez naukowców z Wrocławia badania stają się też podstawą dla poszukiwań środku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w obecnym wirusie. – To gwarantuje mu życie. Zahamowanie sprawiania tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby czynienie tego enzymu (zapobiegałby jego działalność – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z ówczesnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże istniał znakomity, jednak były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten duży dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, iż jest taki ważny. – Z kilku lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim rolę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał wielcy wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS zaś jej doskonałego inhibitora. Parę lat później na pamięć tego zagadnienia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na startu lutego ostatniego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją dużo mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest wysoce zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą odbywał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się zyskami z całym światem
Jak uczy, stanowi wtedy enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w sytuacji P1”). – U mężczyzn łatwo nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd te można się spodziewać, że jeśli powstaną leki idące w ten enzym, więc będą one przeszkadzać wirusowi, jednak już nie człowiekowi. Zaś wtedy świadczy, iż będą prawie toksyczne.
Publikacja (z owocami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest wciąż w trakcie recenzowania, lecz jego skład już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książek jest przydatny online. – To stanowi prezent z mojego laboratorium dla każdych zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I nadaje, iż w mało dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i myślami współpracy zakładają się zespoły z bogatych części świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to jedna spośród najważniejszych informacji, które można traktować o tym enzymie. Wtedy jego pełna preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym może się stosować w znaczących rolach. – Możemy powiedzieć, lub więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze zrobić mapę najważniejszego pomieszczenia tego enzymu i przystosowywać do niego nawet leki, które szybko wydobywają się na zbytu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tychże mogą teraz mieć też chemicy lub firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.
– Obecnie na celowniku jesteśmy różne białka spośród tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo rzeczy jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli spowodować swoje doświadczenia tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Wypracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i korzystać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie są w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Że ona sprzyjać do pisania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został właśnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na praca Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg